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| 1 | 蛋白质精氨酸甲基转移酶在肿瘤中的作用及机制研究进展显示文摘蛋白质精氨酸甲基转移酶(PRMT)能甲基化多种蛋白,包括组蛋白和非组蛋白,影响多种细胞过程,如转录、RNA剪接、DNA修复、细胞周期的控制等。PRMT的活性受多种调节机制影响,它的异常表达在疾病的发生发展中起重要作用,尤其是肿瘤,如乳腺癌、白血病等。PRMT在肿瘤诊断或治疗中有着独特的价值。随着PRMT甲基化机制的深入探索,目前PRMT选择性抑制剂的研究已取得一定进展,PRMT特异性抑制剂有望成为治疗肿瘤的精准靶向药物。 | 文君 闵雪洁 赵丽 赵小平 | 2017 | 上海交通大学学报(医学版)2017，37，6： | 9 |
| 2 | 组蛋白甲基转移酶及其相应抑制剂在抗肿瘤领域的研究进展显示文摘组蛋白甲基化及其调控者组蛋白甲基转移酶的异常表达与多种肿瘤的发生密切相关。因此靶向组蛋白甲基转移酶,逆转异常的组蛋白甲基化水平被视为肿瘤治疗的又一新方法。目前已有不少组蛋白甲基转移酶的小分子抑制剂正进行临床或临床前研究。因此本文对组蛋白甲基转移酶及其相应抑制剂在抗肿瘤领域的研究进展进行综述。 | 张洁 丁健 陈奕 | 2014 | 中国新药杂志2014，23，5： | 4 |
| 3 | 蛋白质精氨酸甲基转移酶家族与肿瘤的关系显示文摘随着对蛋白质磷酸化的深入研究,精氨酸甲基化备受人们关注。蛋白质精氨酸甲基转移酶(PRMTs)催化精氨酸残基甲基化。精氨酸是唯一含有胍基组的氨基酸,其包含5个潜在的氢键,有利于与生物氢键受体位置相互交换。精氨酸甲基化在细胞核和细胞质中是一种常见的翻译后修饰,2%左右的精氨酸甲基化是在小鼠肝细胞核中。其以S-腺苷-甲硫氨酸为甲基供体,将甲基转移到蛋白质精氨酸胍基的氮原子上。 | 许婷 曹仁贤 | 2015 | 现代医药卫生2015，31，1： | 3 |
| 4 | PRMT1结合并增强HMGCR活性对食管鳞癌细胞增殖能力的影响显示文摘目的探讨蛋白质精氨酸甲基转移酶1(PRMT1)结合羟甲基戊二酸单酰辅酶A还原酶(HMGCR)后活性变化及其对食管鳞癌细胞增殖能力的影响。方法以食管鳞癌ECA109细胞为模型,通过免疫共沉淀法观察PRMT1与HMGCR在细胞中的相互结合作用。将ECA109细胞随机分为感染组和对照组,分别以表达特异性针对PRMT1的RNA干扰分子的慢病毒质粒转染48 h,采用Western blot法分别检测PRMT1、HMGCR蛋白及甲基化HMGCR蛋白,分光光度法检测HMGCR酶活性,CCK-8法检测细胞增殖活性。结果细胞裂解后的蛋白共沉淀复合物分别用抗PRMT1、HMGCR抗体捕获后,可检测到HMGCR、PRMT1蛋白条带。感染组和对照组ECA109细胞中PRMT1蛋白相对表达量分别为0.057±0.011和0.239±0.041(P<0.01),HMGCR蛋白相对表达量分别为0.175±0.031和0.184±-0.037(P>0.05)。感染组和对照组ECA109细胞甲基化HMGCR蛋白相对表达量分别为0.028±0.006、0.107±0.016,HMGCR相对活性分别为0.104±0.009、0.277±0.013,P均<0.01。感染组ECA109细胞培养24 h后,细胞增殖的OD_(450)值已低于对照组(P<0.05);培养48 h及72 h后,两组OD_(450)值差距进一步扩大(P均<0.01)。结论 PRMT1可通过结合HMGCR蛋白促进其甲基化途径增强HMGCR蛋白活性,进而促进食管鳞癌细胞的体外增殖能力。 | 侯广杰 何苡 杨光煜 | 2016 | 山东医药2016，56，38： | 1 |
| 5 | 蛋白质精氨酸甲基转移酶1调控DNA损伤修复和细胞凋亡显示文摘蛋白质精氨酸甲基转移酶1 (protein arginine methyltransferases 1, PRMT1)是PRMT家族中的重要一员,属于Ⅰ型PRMTs,细胞内超过85%的蛋白质精氨酸的甲基化由其催化。PRMT1通过调节底物的甲基化水平,从而调控蛋白的功能及蛋白参与的细胞活动和生理过程,包括细胞信号转导,DNA损伤修复,转录调控,RNA代谢,蛋白质相互作用等。本文着重讨论PRMT1的结构、底物及其在DNA损伤修复和细胞凋亡中的功能。 | 张一超 吴韦韦 李奥 刘宝华 庞秋香 | 2020 | 海洋科学2020，44，3： | 1 |
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