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| 1 | 分子修饰的重组百日咳毒素S1亚单位的生物学和免疫学特性显示文摘目的:对重组杆状病毒表达的经多种信号序列修饰的天然和变异百日咳毒素(PT)S1亚单位(rS1)的生物学及免疫学特性作出评价。方法:应用生物化学和免疫学技术与方法对这些rS1的酶活性、分泌性和免疫原性等做了系统鉴定。结果:rS1变异子无可检出的酶活性;所有rS1均不能由细胞分泌,可从细胞膜组分中大量检出,但不能从可溶性胞浆蛋白组分或细胞培养上清中检出;rS1分子内部含有3个疏水性区域;rS1虽不能与B寡聚体结合形成PT全毒素,但均能诱导抗PT免疫应答。结论:这些rS1极可能以膜蛋白形式存在,其非分泌性与分子内部的疏水性区域有关;所有rS1均保持其免疫原性。 | 于康震 Burnette W N Kaslow H R Yilma T D | 1999 | 中国免疫学杂志1999，15，4： | 4 |
| 2 | 百日咳毒素S1亚基片段在大肠杆菌中的表达显示文摘目的构建百日咳毒素(PT)S1亚基片段原核表达质粒,并在大肠杆菌中表达重组蛋白。方法根据GenBank中登录的百日咳毒素S1亚基基因序列,人工合成密码子优化的S1基因,利用重叠PCR技术将S1基因上的两段DNA序列拼接在一起,形成一个新的基因序列S1′。将该序列与7ZTS表达载体连接,构建重组原核表达质粒7ZTS-S1′,转化大肠杆菌JM109(DE3),IPTG诱导表达。表达产物经SDS-PAGE和Western blot进行鉴定。结果S1′基因经PCR鉴定及测序证明与预期相符;重组表达质粒经双酶切鉴定证明构建正确;表达蛋白的相对分子质量约17400,表达量约占菌体总蛋白的8%,且具有良好的反应原性。结论已成功构建百日咳毒素S1亚基片段重组原核表达质粒,并在大肠杆菌中表达了重组蛋白,为PT单抗及其检测试剂盒的研制奠定了基础。 | 时成波 曹玉锋 张秀霞 吴晓娟 李雨桐 徐光磊 尹晓东 | 2009 | 中国生物制品学杂志2009，22，4： | 0 |
| 3 | 百日咳毒素S1亚单位缺失分子的构建及其在重组杆状病毒中的表达显示文摘目的:为探明校基端疏水区对百日咳毒素S1亚单位分泌性的影响,试图构建缺失羧基端疏水区的S1亚单位。方法:应用PCR技术构建了6种不同信号序列修饰的缺失羧基端疏水区的S1亚单位编码基因,并使用重组杆状病毒(rBV)技术实现了这些缺失S1亚单位(tS1)在昆虫细胞中的高水平表达。结果:这些缺失S1亚单位的表达量为每万个昆虫细胞1.01~2.25ug。细菌信号肽和流感病毒HA信号肽均能完整表达和正确剪切,但HA信号肽在昆虫细胞中的处理效率更高。结论:tS1亚单位缺失羧基端疏水区后在昆虫细胞中的表达量明显提高,这些tS1亚单位的异源性表达是由于信号肽剪切不全所导致,tS1分子表观分子量的漂移并不意味着信号肽剪切不正确。 | 李庆雷 于康震 马丽英 王孝铭 | 2000 | 中国免疫学杂志2000，16，1： | 0 |
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